Descubren degradación de proteínas sin gastar energía

El Centro Nacional de Biotecnología del CSIC, en colaboración con la Universidad de Gotinga, ha identificado un mecanismo celular capaz de degradar proteínas dañadas sin necesidad de gastar energía.

El hallazgo, publicado en Science Advances, sugiere nuevas vías para evitar la acumulación de compuestos tóxicos en enfermedades neurodegenerativas y potencialmente en algunos tumores.

La degradación de proteínas es clave para la salud celular y depende del equilibrio entre producción y reciclaje, conocido como proteostasis.

Hasta ahora se creía que el proteasoma, la “máquina” responsable de este reciclaje, necesitaba el etiquetado con ubiquitina y la energía del ATP para reconocer y destruir proteínas defectuosas.

Los investigadores han descubierto que la cochaperona Bag1, junto a la chaperona Hsp70, puede modificar la estructura del proteasoma para abrir una entrada directa.

De este modo, las proteínas dañadas acceden a la cámara de degradación sin pasar por el marcaje convencional ni requerir ATP.

Alternativa al marcado con ubiquitina

Los ensayos preliminares indican que este mecanismo podría estar vinculada a la eliminación de proteínas amiloides, responsables de la toxicidad en neuronas.

En situaciones de estrés celular, Bag1 podría regularse al alza para mejorar la limpieza de compuestos dañinos sin recurrir al sistema energéticamente costoso.

Este descubrimiento abre la puerta al diseño de fármacos basados en Bag1, denominados BagTACs, que conducirían proteínas patológicas directamente al proteasoma.

Estos compuestos simplificados podrían ser útiles en terapias contra el cáncer y en enfermedades neurodegenerativas, donde la acumulación de proteínas tóxicas es un factor determinante.

Nota de Transparencia

Este artículo fue generada con IA, a partir de información del Servicio de Información y Noticias Científicas, SINC. El contenido final fue revisado por un miembro del equipo de redacción del Diario Occidente.

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